Биохимия пищеварения

Биохимия пищеварения

Поступление питательных веществ из окружающей среды требуется организму для его обеспечения энергией и для синтеза новых соединений, необходимых для его функционирования. В состав потребляемой нами пищи входят белки, углеводы и липиды. Белки являются полимерами, построенными из аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Углеводы представляют собой сахара и их производные. Среди них различают моносахариды (глюкоза, фруктоза, галактоза), дисахариды (сахароза, лактоза) и полисахариды (крахмал, целлюлоза). Липиды представлены в пище нейтральными жирами или триглицеридами.

В процессе метаболического кругооборота происходит постоянное расходование веществ, из которых состоит организм. Так, например, аминокислотный азот в результате метаболических реакций выделяется с мочой, калом, слюной, слущенной кожей, волосами, ногтями, поэтому необходимо ежедневное пополнение запасов белка, особенно у растущего организма (младенца или ребенка).

Глюкоза специфически потребляется некоторыми тканями организма. Для предотвращения кетоза и потери мышечного белка у человека минимальное дневное потребление углеводов должно составлять 50-100 г.

Основные функции липидов заключаются не только в энергетическом обеспечении организма. Они служат пищевыми растворителями для жирорастворимых витаминов, являются источниками незаменимых (эссенциальных) полиненасыщенных жирных кислот (линолевой, a-линоленовой). Незаменимые жирные кислоты выступают предшественниками простагландинов, лейкотриенов, тромбоксанов, функционирующих как «локальные гормоны».

С пищей мы восполняем свою потребность в витаминах и минеральных веществах. Витамины представляют собой органические вещества, которые необходимы для нормального метаболизма в малых концентрациях и которые организм не способен синтезировать в адекватных количествах. Минеральные вещества разделяются на две группы: требующиеся в больших количествах (больше 100 мг в сутки) макроэлементы и микроэлементы, суточная потребность в которых не превышает 100 мг.

Пищевые вещества поступают в организм в виде полимерных форм, которые не могут ассимилироваться. Процесс пищеварения представляет собой гидролитическое расщепление природных пищевых веществ на более мелкие молекулы, способные всасываться из пищеварительного тракта и транспортироваться до органов или клеток организма, где происходит их окончательное разложение: белки распадаются до аминокислот, углеводы до моносахаридов, нейтральные жиры до жирных кислот и моноглицеридов.

Основной вклад в переваривание и усвоение пищевых веществ в организме человека вносит тонкий кишечник.

В организме существуют специфические ферментативные системы, расщепляющие определенные пищевые соединения.

Большинство белков представляют собой компактные глобулы, значительная часть пептидных связей в которых недоступна для протеолитического гидролиза. Для решения этой проблемы необходима предварительная денатурация белка, которая осуществляется в желудке под действием секретируемой соляной кислоты с рН 2,0 (значение рН в желудке составляет 1-2,5 и является оптимальным для работы пищеварительных ферментов). В такой среде разрываются слабые водородные связи, стабилизирующие белковую глобулу, третичная структура белка разрушается, молекула белка разворачивается и становится возможным ферментативный гидролиз пептидных связей. В то же время кислота выполняет защитную функцию, убивая многие бактерии. Соляная кислота активирует некоторые протеолитические ферменты.

Потребление пищи сопровождается секрецией желудочно-кишечных гормонов: гистамина и гастринов. Их влияние связано со взаимодействием с рецепторными структурами мембран клеток пищеварительных органов, которые с помощью системы вторичных посредников (сАМР и сGМР) контролируют метаболизм секреторных, всасывающих, двигательных и эндокринных элементов.

Большинство пищеварительных ферментов (пепсин, трипсин, химотрипсин) синтезируется в виде неактивных предшественников, называемых зимогенами, или проферментами. В таком виде они секретируются в пищеварительный тракт, что защищает секретирующие клетки от контакта с активной формой гидролазы. Активный центр в зимогене, как правило, не сформирован, так как аминокислотные остатки, входящие в его состав, образуют нековалентные связи с аминокислотной последовательностью, которую необходимо отщепить частичным протеолизом для активации зимогена.

Пепсиноген, представляющий собой неактивную форму пепсина, синтезируется в виде одной полипептидной цепи с молекулярной массой 40 kDa. Он активируется HCl с образованием пепсина (молекулярная масса 32,7 kDa), при этом происходит отщепление от N-конца 42 аминокислотных остатков, содержащих большинство положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав пепсиногена. В активном пепсине преобладают отрицательно заряженные аминокислотные остатки. Белок входит в группу аспартильных пептидаз, т. е. ферментативный гидролиз пептидных связей осуществляет пара остатков аспарагиновой кислоты Образовавшиеся под действием HCl молекулы пепсина быстро активируют остальные молекулы пепсиногена (аутокатализ). Оптимум pH для активности пепсина составляет 1,0–2,0.

Сайтами расщепления белков пепсином являются ароматические аминокислоты Tyr, Phe, Trp. При этом высвобождаются пептиды с N-концевой ароматической аминокислотой, медленнее пепсин гидролизует пептидные связи, образованные лейцином и дикарбоновыми аминокислотами. Пепсин является эндопептидазой, в результате его действия образуются более короткие полипептиды, но не свободные аминокислоты.

яд протеаз поджелудочной железы синтезируется также в неактивной форме зимогенов: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбок-сипептидаза. В результате частичного протеолиза они превращаются в кишечнике в активные формы ферментов (таблица 1).

Так, трипсиноген активируется под действием энтеропептидазы эпителия кишечника путем отщепления с N-конца молекулы трипсиногена гексапептида следующего состава: Val-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys. Отщепление гексапептида приводит к изменению конформации белка и формированию активного центра (рис. 5.4). Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина.

У грудных детей, основным компонентом пищи которых является молоко, в желудке присутствует фермент реннин (химозин), вызывающий свертывание молока. Основным белком молока выступает k-казеин, представляющий собой смесь белков разного аминокислотного состава, характеризующихся разной электрофоретической подвижностью. Под действием реннина в k-казеине расщепляется одна пептидная связь Phe105-Ile106 и образуются N-концевой гликопептид и параказеин. Присоединение ионов Са²⁺ к параказеину вызывает образование нерастворимого сгустка, что предотвращает быстрый выход молока из желудка (в этом и заключается функция реннина). Далее белки расщепляются под действием пепсина. У взрослых людей реннин не синтезируется, а молоко сворачивается под действием соляной кислоты и пепсина. Реннин родственен пепсину, сходен с ним по аминокислотному составу и входит в группу аспартатных протеиназ, также синтезируется в виде профермента прохимозина и активируется в слабокислой среде рН 4,5.